Concanavalin A-Biotin刀豆球蛋白A生物素

我公司能提供各种荧光标记或者是基团偶联的伴刀豆球蛋白A（Concanavalin A）及其衍生物，我们的标记伴刀豆球蛋白A的荧光物包括有FITC异硫氰酸荧光素，CY3/CY5/CY5.5，TRITC四甲基异硫氰酸罗丹明，和Concanavalin A偶联的基团包括有Sepharose琼脂糖，Biotin生物素。
    伴刀豆素球蛋白A(Concanavalin A,简称Con A)是从巨豆(Jack bean, Canavalia ensiformis)、稻、豆、麦等谷类植物种子中分离出来的一种植物血凝素,能与含有a-D-吡喃甘露糖基、a-D-吡喃葡萄糖基以及与其空间位置相关的分子基团相结合。

产品相关信息：
刀豆蛋白A（刀豆）是凝集素（碳水化合物结合位蛋白），初是从提取的插孔豆，刀豆。它是一个构件豆科植物凝集素家族。它特异性地结合到各种发现某些结构的糖，糖蛋白，和糖脂，主要内部和非还原末端α-D- 甘露糖基，α-D-葡糖基。的ConA是植物有丝分裂原，并且是已知的其刺激小鼠T细胞亚群引起四个功能不同的T细胞群，包括前体抑制性T细胞的能力;。人抑制性T细胞的一个子集，以及是对ConA敏感的ConA是所述*外源凝集素是可用在商业基础上，并且被广泛应用于生物学和生物化学表征糖蛋白的各种细胞的表面上和其它含糖实体。它也用于纯化糖基化的大分子凝集素亲和层析，以及学习由各种免疫细胞的免疫调节。

Concanavalin A-Biotin刀豆球蛋白A生物素

伴刀豆球蛋白A，Concanavalin A-CY3，Concanavalin A-Sepharose结构与性能
喜欢的凝集素，刀豆是同源四聚体：每个子单元（26.5 千道尔顿，235 氨基酸，大量糖化）绑定一个金属原子（通常的Mn 2+和钙2+）。它具有e 2对称性。其三级结构已阐明，及其与金属的相互作用，以及其对糖的亲和力的分子基础甘露糖和葡萄糖[ 8 ]是*的。
 
刀豆特异性结合α-D-甘露糖基，α-D-葡萄糖残基（二己糖仅由碳醇不同2）在从B-聚糖支链结构的末端位置（α-甘露糖，或混合和双触角达到glycanes复合物）。它有4个结合位点，对应于4个子单元。的分子量为104-112 千道尔顿和等电点（PI）是在4.5-5.5的范围内。
 
伴刀豆球蛋白A具有低频 20厘米波数-1在其拉曼光谱。这个排放已被分配给的呼吸运动β桶由14β链中的伴刀豆球蛋白A分子。
刀豆还可以启动细胞分裂（有丝分裂），主要作用于T淋巴细胞，通过刺激曝光秒内胸腺细胞的能量代谢。
 
对于生物技术的使用，看见荧光葡萄糖生物传感器。
伴刀豆球蛋白A，Concanavalin A-CY3，Concanavalin A-Sepharose生物活性
 
成长地球（左）上，并在外层空间（右）刀豆球蛋白晶体。
刀豆含有甘露糖的碳水化合物，特别是视紫红质受体多样，交互血型 标志物，胰岛素受体[ 13 ]的免疫球蛋白和癌-embryonary抗原（CEA）。它还与交互脂蛋白。
刀豆强烈烧结红细胞不论血液基团，和各种癌细胞。它被证明转化的细胞和胰蛋白酶 -处理的正常细胞不会在4℃下凝集，由此启动提示有一个温度敏感步骤涉及刀豆介导的凝集。
 
其它类型的细胞的ConA介导的凝集已经报道，包括肌细胞（肌细胞）， B- 淋巴细胞（通过表面免疫球蛋白），[的成纤维细胞，大鼠胸腺细胞，[人胎儿（但不成人）肠上皮细胞，和脂肪细胞。
 
刀豆是淋巴细胞 有丝分裂原。类似于植物血凝素（PHA），它是有选择性的相对于其上的B细胞作用的T细胞有丝分裂原。PHA和刀豆所述的结合和交联组分的T细胞受体，和它们的活化T细胞的能力依赖于T细胞受体的表达。
 
刀豆与表面相互作用的甘露糖许多微生物的残基，如细 菌大肠杆菌 大肠杆菌，和枯草芽孢杆菌及原生生物粘菌。

刀豆玻璃体内注射可以在建模用于增殖性玻璃体视网膜病变的影响。